Las alpacas y demás camélidos tienen la gracia de que su sistema inmune se pone en marcha con la activación de un solo gen. Ese gen se puede identificar, cortar y extraer. Así, cuando un patógeno ingresa a su organismo, la alpaca activa el gen y produce anticuerpos. Lo que hacen los científicos es extraer ese gen desde una pequeña muestra, lo reproducen en otro ser vivo (una bacteria) y comienzan a fabricar el mismo anticuerpo de la alpaca, pero en un laboratorio.
A fines del 2018 lograron desarrollar un anticuerpo para el virus hanta, y en enero de este año, apenas se enteraron de que había otro bicho circulando, se pusieron manos a la obra.
Alejandro Rojas, doctor en Bioquímica y líder del equipo de investigadores, cuenta que muy tempranamente tuvieron acceso a una vacuna candidata contra el coronavirus desarrollada por investigadores canadienses y la probaron en alpacas. La vacuna contenía la proteína spike, que es la que le permite al virus abrir el cerrojo de la membrana celular, ingresar a la célula y multiplicarse dentro.
Todas las alpacas desarrollaron inmunidad. Y de ese proceso se identificaron 30 tipos anticuerpos. Estos anticuerpos fueron sometidos a diversos exámenes para determinar qué tan potente eran sus respuestas contra la proteína spike. Uno de los análisis lo realizó una empresa alemana que se dedica a verificar las afinidades entre distintas proteínas.
"Resultó que uno de los anticuerpos tiene una súper afinidad con la proteína spike", explica Rojas.
Por afinidad se refiere a la capacidad del anticuerpo para adherirse a la proteína spike, anulando su capacidad para infectar la célula. "Es como si a una llave le pusieras un chicle: si el anticuerpo (el chicle) se adhiere a la proteína spike (la llave del virus), ya no puede hacer contacto con la membrana de la célula (el cerrojo) y, por lo tanto, ya no puede traspasarla (la puerta)", ejemplifica Rojas.
¿Y por qué habla de súper afinidad?
"La afinidad dice relación con la magnitud de interacción entre el anticuerpo y la proteína spike: qué tanto se atraen el uno con el otro. Mientras menos cantidad necesites para unir una con otra, más afines son. Y resultó que este superanticuerpo se une con mucha facilidad", dice Rojas.Para tener una referencia, Rojas menciona un estudio muy similar que están desarrollando unos colegas belgas, pero que utiliza llamas en vez de alpacas. "El estudio de ellos salió una semana antes. Resulta que nuestro anticuerpo es 20 veces más potente", asegura Rojas.
El investigador dice que lo que sigue ahora es efectuar un proceso de "humanización" del anticuerpo animal. "Así como está, se corre el riesgo de que el sistema inmune humano reconozca este anticuerpo como ajeno, y lo ataque. Para evitarlo, podemos modificar el anticuerpo de la alpaca sacándole ciertas partes, y reemplazándolas por partes humanas, sin afectar su capacidad de identificar la proteína spike", dice.
En un escenario ideal, se podría estar probando un antiviral en unos seis meses más. "Nuestra idea es crear un inhalador para suministrar los anticuerpos directamente a los pulmones, que es la puerta de entrada de la infección", dice Rojas. "El único problema que tenemos es de corte financiero. Llevar a cabo los análisis que faltan, las pruebas de toxicidad y las pruebas clínicas, requieren de plata. Calculamos que necesitamos dos millones de dólares para todo. Dinero que ahora no tenemos, por cierto".
Hecho curioso, la alpaca de la cual salió el superanticuerpo está completamente identificada. Se llama Buddha, y si alguien quiere saber más de ella, puede visitar su Instagram: alpaca_buddha.